Kľúčový rozdiel - enzým vs koenzým
Chemické reakcie premieňajú jeden alebo viac substrátov na produkty. Tieto reakcie sú katalyzované špeciálnymi proteínmi, ktoré sa nazývajú enzýmy. Enzýmy pôsobia ako katalyzátor väčšiny reakcií bez toho, aby boli spotrebované. Enzýmy sú vyrobené z aminokyselín a majú jedinečné aminokyselinové sekvencie zložené z 20 rôznych aminokyselín. Enzýmy sú podporované malými neproteínovými organickými molekulami nazývanými kofaktory. Koenzýmy sú jedným typom kofaktorov, ktoré pomáhajú enzýmom vykonávať katalýzu. Kľúčovým rozdielom medzi enzýmom a koenzýmom je, že enzým je proteín, ktorý katalyzuje biochemické reakcie, zatiaľ čo koenzým je neproteínová organická molekula, ktorá pomáha enzýmom aktivovať a katalyzovať chemické reakcie. Enzýmy sú makromolekuly, zatiaľ čo koenzýmy sú malé molekuly.
OBSAH
1. Prehľad a hlavný rozdiel
2. Čo je to enzým
3. Čo je koenzým
4. Porovnanie vedľa seba - enzým vs koenzým
5. Zhrnutie
Čo je to enzým?
Enzýmy sú biologické katalyzátory živých buniek. Sú to bielkoviny zložené zo stoviek až miliónov aminokyselín, ktoré sú navzájom spojené ako perly na šnúrke. Každý enzým má jedinečnú aminokyselinovú sekvenciu a je určený konkrétnym génom. Enzýmy urýchľujú takmer všetky biochemické reakcie v živých organizmoch. Enzýmy ovplyvňujú iba rýchlosť reakcie a ich prítomnosť je nevyhnutná na zahájenie chemickej premeny, pretože aktivačná energia reakcie je znížená enzýmami. Enzýmy menia rýchlosť reakcie bez toho, aby sa spotrebovali alebo zmenili chemickú štruktúru. Rovnaký enzým môže katalyzovať premenu čoraz viac substrátov na produkty tým, že preukazuje schopnosť znovu a znovu katalyzovať rovnakú reakciu.
Enzýmy sú veľmi špecifické. Konkrétny enzým sa viaže so špecifickým substrátom a katalyzuje špecifickú reakciu. Špecifickosť enzýmu je spôsobená tvarom enzýmu. Každý enzým má aktívne miesto so špecifickým tvarom a funkčnými skupinami pre špecifickú väzbu. Iba konkrétny substrát bude zodpovedať tvaru aktívneho miesta a bude sa s ním viazať. Špecifickosť väzby enzýmového substrátu možno vysvetliť dvoma hypotézami, ktoré sa nazývajú zámková a kľúčová hypotéza a hypotézou indukovaného prispôsobenia. Hypotéza zámku a kľúča naznačuje, že zhoda medzi enzýmom a substrátom je špecifická podobne ako zámok a kľúč. Hypotéza vyvolaná vhodným tvarom hovorí, že tvar aktívneho miesta sa môže meniť tak, aby zodpovedal tvaru konkrétneho substrátu, podobne ako rukavice, ktoré pasujú na ruku.
Enzymatické reakcie ovplyvňuje niekoľko faktorov, ako je pH, teplota atď. Každý enzým má optimálnu hodnotu teploty a hodnotu pH, aby pracoval efektívne. Enzýmy tiež interagujú s neproteínovými kofaktormi, ako sú protetické skupiny, koenzýmy, aktivátory atď., Aby katalyzovali biochemické reakcie. Enzýmy sa môžu ničiť pri vysokej teplote alebo vysokej kyslosti alebo zásaditosti, pretože sú to bielkoviny.
Obrázok 01: Indukovaný fit model aktivity enzýmu.
Čo je to koenzým?
Chemickým reakciám napomáhajú nebielkovinové molekuly nazývané kofaktory. Kofaktory pomáhajú enzýmom katalyzovať chemické reakcie. Existujú rôzne typy kofaktorov a koenzýmy sú jedným z nich. Koenzým je organická molekula, ktorá sa kombinuje s komplexom enzýmu a substrátu a pomáha katalytickému procesu reakcie. Sú tiež známe ako pomocné molekuly. Skladajú sa z vitamínov alebo sú odvodené z vitamínov. Diéta by preto mala obsahovať vitamíny, ktoré poskytujú základné koenzýmy pre biochemické reakcie.
Koenzýmy sa môžu viazať s aktívnym miestom enzýmu. Voľne sa viažu s enzýmom a napomáhajú chemickej reakcii poskytovaním funkčných skupín potrebných pre reakciu alebo zmenou štruktúrnej konformácie enzýmu. Preto je väzba substrátu ľahká a reakcia smeruje k produktom. Niektoré koenzýmy pôsobia ako sekundárne substráty a na rozdiel od enzýmov sa na konci reakcie chemicky menia.
Koenzýmy nemôžu katalyzovať chemickú reakciu bez enzýmu. Pomáhajú enzýmom stať sa aktívnymi a vykonávať svoje funkcie. Akonáhle sa koenzým naviaže na apoenzým, stane sa z neho aktívna forma enzýmu nazývaného holoenzým a iniciuje reakciu.
Príklady koenzýmov sú adenozíntrifosfát (ATP), nikotínamid adenín dinukleotid (NAD), flavín adenín dinukleotid (FAD), koenzým A, vitamíny B1, B2 a B6 atď.
Obrázok 02: Väzba kofaktora s apoenzýmom
Aký je rozdiel medzi enzýmom a koenzýmom?
Rozdielny článok v strede pred tabuľkou
Enzým vs koenzým |
|
| Enzýmy sú biologické katalyzátory, ktoré urýchľujú chemické reakcie. | Koenzýmy sú organické molekuly, ktoré pomáhajú enzýmom katalyzovať chemické reakcie. |
| Molekulárny typ | |
| Všetky enzýmy sú bielkoviny. | Koenzýmy nie sú bielkoviny. |
| Zmena v dôsledku reakcií | |
| Enzýmy sa nemenia v dôsledku chemickej reakcie. | Koenzýmy sa v dôsledku reakcie chemicky menia. |
| Špecifickosť | |
| Enzýmy sú špecifické. | Koenzýmy nie sú špecifické. |
| Veľkosť | |
| Enzýmy sú väčšie molekuly. | Koenzýmy sú menšie molekuly. |
| Príklady | |
| Amyláza, proteináza a kináza sú príkladmi enzýmov. | NAD, ATP, koenzým A a FAD sú príkladmi koenzýmov. |
Zhrnutie - enzým vs koenzým
Enzýmy katalyzujú chemické reakcie. Koenzýmy pomáhajú enzýmom katalyzovať reakciu aktiváciou enzýmov a poskytovaním funkčných skupín. Enzýmy sú bielkoviny zložené z aminokyselín. Koenzýmy nie sú bielkoviny. Sú odvodené hlavne z vitamínov. To sú rozdiely medzi enzýmami a koenzýmami.
