Polypeptid vs proteín
Aminokyselina je jednoduchá molekula vytvorená s C, H, O, N a môže to byť S. Má nasledujúcu všeobecnú štruktúru.
Existuje asi 20 bežných aminokyselín. Všetky aminokyseliny majú -COOH, -NH 2 skupiny a -H viazaný na uhlík. Uhlík je chirálny uhlík a alfa aminokyseliny sú najdôležitejšie v biologickom svete. Skupina R sa líši od aminokyseliny k aminokyseline. Najjednoduchšou aminokyselinou, kde R skupina je H, je glycín. Podľa skupiny R možno aminokyseliny rozdeliť na alifatické, aromatické, nepolárne, polárne, pozitívne nabité, negatívne nabité alebo polárne nenabité atď. Aminokyseliny prítomné vo fyziologickom pH 7,4 ako zwitterové ióny. Aminokyseliny sú stavebnou jednotkou bielkovín. Keď sa dve aminokyseliny spojiť pre tvorbu dipeptidu, kombinácia sa koná v -NH 2skupina jednej aminokyseliny so skupinou –COOH inej aminokyseliny. Molekula vody je odstránená a vytvorená väzba je známa ako peptidová väzba.
Polypeptid
Reťazec sa vytvorí, keď sa spojí veľké množstvo aminokyselín, je známy ako polypeptid. Proteíny pozostávajú z jedného alebo viacerých z týchto polypeptidových reťazcov. Primárna štruktúra proteínu je známa ako polypeptid. Z dvoch koncov polypeptidového reťazca je N-koniec voľná aminoskupina a c-koniec voľná karboxylová skupina. Polypeptidy sa syntetizujú na ribozómoch. Aminokyselinová sekvencia v polypeptidovom reťazci je určená kodónmi v mRNA.
Bielkoviny
Bielkoviny sú jedným z najdôležitejších typov makromolekúl v živých organizmoch. Bielkoviny možno podľa ich štruktúr kategorizovať ako primárne, sekundárne, terciárne a kvartérne proteíny. Sekvencia aminokyselín (polypeptid) v proteíne sa nazýva primárna štruktúra. Keď sa polypeptidové štruktúry skladajú do náhodných usporiadaní, sú známe ako sekundárne proteíny. V terciárnych štruktúrach majú proteíny trojrozmernú štruktúru. Keď sa niekoľko trojrozmerných proteínových častí spojí dohromady, vytvoria kvartérne proteíny. Trojrozmerná štruktúra proteínov závisí od vodíkových väzieb, disulfidových väzieb, iónových väzieb, hydrofóbnych interakcií a všetkých ďalších intermolekulárnych interakcií v rámci aminokyselín. Bielkoviny hrajú v živých systémoch niekoľko úloh. Podieľajú sa na formovaní štruktúr. Napríklad,svaly majú bielkovinové vlákna ako kolagén a elastín. Nachádzajú sa tiež v tvrdých a tuhých štruktúrnych častiach, ako sú nechty, vlasy, kopytá, perie atď. Ďalšie proteíny sa nachádzajú v spojivových tkanivách, ako sú chrupavky. Okrem štruktúrnej funkcie majú proteíny tiež ochrannú funkciu. Protilátky sú bielkoviny a chránia náš organizmus pred cudzími infekciami. Všetky enzýmy sú bielkoviny. Enzýmy sú hlavné molekuly, ktoré riadia všetky metabolické aktivity. Ďalej sa proteíny zúčastňujú bunkovej signalizácie. Bielkoviny sa produkujú na ribozómoch. Signál produkujúci bielkoviny sa prenáša na ribozóm z génov v DNA. Požadované aminokyseliny môžu byť z potravy alebo môžu byť syntetizované vo vnútri bunky. Denaturácia proteínov vedie k rozvinutiu a dezorganizácii sekundárnych a terciárnych štruktúr proteínov. Môže to byť spôsobené teplom, organickými rozpúšťadlami, silnými kyselinami a zásadami, čistiacimi prostriedkami, mechanickými silami atď.
Aký je rozdiel medzi polypeptidom a bielkovinami?
• Polypeptidy sú aminokyselinové sekvencie, zatiaľ čo proteíny sú tvorené jedným alebo viacerými polypeptidovými reťazcami.
• Proteíny majú vyššiu molekulovú hmotnosť ako polypeptidy.
• Proteíny majú vodíkové väzby, disulfidové väzby a iné elektrostatické interakcie, ktoré na rozdiel od polypeptidov riadia jeho trojrozmernú štruktúru.
