Kľúčový rozdiel - Trypsín vs Chymotrypsín
Trávenie bielkovín je veľmi dôležitý proces v procese celkového trávenia v živých organizmoch. Komplexné proteíny sa štiepia na svoje monoméry aminokyselín a absorbujú sa cez tenké črevo. Proteíny sú nevyhnutné, pretože slúžia hlavnej funkčnej a štrukturálnej úlohe v organizme. Štiepenie proteínov prebieha pomocou enzýmov tráviacich proteíny, ktoré zahŕňajú trypsín, chymotrypsín, peptidázy a proteázy. Trypsín je enzým tráviaci bielkoviny, ktorý štiepi peptidovú väzbu na základné aminokyseliny, ktoré zahŕňajú lyzín a arginín. Chymotrypsín je tiež enzým tráviaci bielkoviny, ktorý štiepi peptidovú väzbu na aromatické aminokyseliny, ako sú fenylalanín, tryptofán a tyrozín. Kľúčovým rozdielom medzi trypsínom a chymotrypsínom je poloha aminokyseliny, v ktorej sa štiepi v proteíne. Trypsín sa štiepi v pozíciách základných aminokyselín, zatiaľ čo chymotrypsín sa štiepi v pozíciách aromatických aminokyselín.
OBSAH
1. Prehľad a kľúčový rozdiel
2. Čo je trypsín
3. Čo je to chymotrypsín
4. Podobnosti medzi trypsínom a chymotrypsínom
5. Porovnanie vedľa seba - trypsín vs. chymotrypsín vo forme tabuľky
6. Zhrnutie
Čo je trypsín?
Trypsín je proteín s veľkosťou 23,3 kDa, ktorý patrí do rodiny serínových proteáz a jeho hlavnými substrátmi sú zásadité aminokyseliny. Medzi tieto základné aminokyseliny patrí arginín a lyzín. Trypsín objavil v roku 1876 Kuhne. Trypsín je globulárny proteín a existuje v jeho neaktívnej forme, ktorou je trypsinogén - zymogén. Mechanizmus účinku trypsínu je založený na aktivite serínovej proteázy.
Trypsín sa štiepi na C terminálnom konci bázických aminokyselín. Toto je hydrolýzna reakcia, ktorá prebieha v tenkom čreve pri pH - 8,0. Aktivácia trypsinogénu sa uskutočňuje odstránením terminálneho hexapeptidu a ten produkuje aktívnu formu; trypsín. Aktívny trypsín je dvoch hlavných typov; α - trypsín a β-trypsín. Líšia sa svojou tepelnou stabilitou a štruktúrou. Aktívne miesto trypsínu obsahuje histidín (H63), kyselinu asparágovú (D107) a serín (S200).
Obrázok 01: Trypsín
Enzymatický účinok trypsínu je inhibovaný pomocou DFP, aprotinínu, Ag +, benzamidínu a EDTA. Aplikácie trypsínu zahŕňajú disociáciu tkaniva, trypsinizáciu v bunkovej kultúre zvierat, tryptické mapovanie, proteínové štúdie in vitro, snímanie odtlačkov prstov a v aplikáciách tkanivových kultúr.
Čo je Chymotrypsín?
Chymotrypsín má molekulovú hmotnosť 25,6 kDa a patrí do rodiny serínových proteáz a je to endopeptidáza. Chymotrypsín existuje v neaktívnej forme, ktorou je chymotrypsinogén. Chymotrypsín bol objavený v roku 1900. Chymotrypsín hydrolyzuje peptidové väzby na aromatických aminokyselinách. Tieto aromatické substráty zahŕňajú tyrozín, fenylalanín a tryptofán. Substráty tohto enzýmu sú hlavne v L-izoméroch a ľahko pôsobia na amidy a estery aminokyselín. Optimálne pH, pri ktorom účinkuje chymotrypsín, je 7,8 - 8,0. Existujú dve hlavné formy chymotrypsínu, ako je chymotrypsín A a chymotrypsín B, a mierne sa v nich líšia štruktúrnymi a proteolytickými vlastnosťami. Aktívne miesto chymotrypsínu obsahuje katalytickú triádu a je zložené z histidínu (H57), kyseliny asparágovej (D102) a serínu (S195).
Obrázok 02: Chymotrypsín
Aktivátory chymotrypsínu sú cetyltrimetylamóniumbromid, dodecyltrimetylamóniumbromid, hexadecyltrimetylamóniumbromid a tetrabutylamóniumbromid. Inhibítormi chymotrypsínu sú peptidyl aldehydy, kyseliny borité a deriváty kumarínu. Chymotrypsín sa komerčne používa pri syntéze peptidov, mapovaní peptidov a odtlačkoch prstov peptidov.
Aké sú podobnosti medzi trypsínom a chymotrypsínom?
- Oba enzýmy sú serínové proteázy.
- Oba enzýmy štiepia peptidové väzby.
- Oba enzýmy pôsobia v tenkom čreve.
- Oba enzýmy existujú v neaktívnej forme ako zymogény.
- Oba enzýmy sú zložené z katalytickej triády obsahujúcej na svojom aktívnom mieste histidín, kyselinu asparágovú a serín.
- Oba enzýmy boli pôvodne objavené a extrahované z dobytka.
- Produkcia oboch enzýmov sa v súčasnosti uskutočňuje pomocou techník rekombinantnej DNA.
- Oba enzýmy pôsobia na optimálne základné pH.
- Oba enzýmy sa používajú in vitro v rôznych priemyselných odvetviach.
Aký je rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom?
Rozdielny článok v strede pred tabuľkou
Trypsín vs Chymotrypsín |
|
Trypsín je enzým tráviaci bielkoviny, ktorý štiepi peptidovú väzbu na základné aminokyseliny, ako je lyzín a arginín. | Chymotrypsín, ktorý je tiež enzýmom tráviacim bielkoviny, štiepi peptidovú väzbu na aromatické aminokyseliny, ako je fenylalanín, tryptofán a tyrozín. |
Molekulová hmotnosť | |
Molekulová hmotnosť trypsínu je 23,3 k Da. | Molekulová hmotnosť chymotrypsínu je 25,6 k Da. |
Podklady | |
Komplexné proteíny sa štiepia na svoje monoméry aminokyselín a absorbujú sa cez tenké črevo. | Aromatické aminokyselinové substráty, ako je tyrozín, tryptofán a fenylalanín, pôsobia na chymotrypsín. |
Zymogénna forma enzýmu | |
Trypsinogén je neaktívna forma trypsínu. | Chymotrypsinogén je neaktívna forma chymotrypsínu. |
Aktivátory | |
Lantanidy sú aktivátory trypsínu. | Cetyltrimetylamóniumbromid, dodecyltrimetylamóniumbromid, hexadecyltrimetylamóniumbromid a tetrabutylamóniumbromid sú aktivátory chymotrypsínu. |
Inhibítory |
|
DFP, aprotinín, Ag +, benzamidín a EDTA sú inhibítory trypsínu. | Peptidyl aldehydy, kyseliny borité a deriváty kumarínu sú inhibítormi chymotrypsínu. |
Zhrnutie - Trypsín vs Chymotrypsín
Peptidázy alebo proteolytické enzýmy štiepia proteíny hydrolýzou peptidovej väzby. Trypsín štiepi peptidovú väzbu na bázické aminokyseliny, zatiaľ čo chymotrypsín štiepi peptidovú väzbu na aromatické aminokyselinové zvyšky. Oba enzýmy sú serínové peptidázy a pôsobia v tenkom čreve v prostredí s bázickým pH. V súčasnosti je veľa výskumu zameraného na produkciu trypsínu a chymotrypsínu pomocou technológie rekombinantnej DNA pomocou rôznych bakteriálnych a plesňových druhov, pretože tieto enzýmy majú vysokú priemyselnú hodnotu. To je rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom.
Stiahnite si PDF verziu trypsínu vs chymotrypsínu
Môžete si stiahnuť verziu tohto článku vo formáte PDF a použiť ho na offline účely podľa citačnej poznámky. Tu si stiahnite verziu PDF. Rozdiel medzi trypsínom a chymotrypsínom